羅氏蛋白酶K是一種枯草蛋白酶類的高活性蛋白酶用的舒心，用于生物樣品中蛋白質(zhì)的一般降解服務水平。從林伯氏白色念球菌(tritirachium album limber)中純化得到重要的角色。據(jù)資料顯示：該酶有兩個ca2+結(jié)合位點，它們離酶的活性中心有一定距離系統，與催化機(jī)理并無直接關(guān)系增強。然而，如果從該酶中除去ca2+適應能力，由于出現(xiàn)遠(yuǎn)程的結(jié)構(gòu)變化更優美，催化活性將喪失80%左右，但其剩余活性通常已足以降解在一般情況下污染酸制品的蛋白質(zhì)防控。所以成效與經驗，蛋白酶k消化過程中通常加入edta(以抑制依賴于mg2+的核酸酶的作用)。但是堅實基礎，如果要消化對蛋白酶k具有較強(qiáng)耐性的蛋白稍有不慎，如角蛋白一類，則可能需要使用含有1mmol/l ca2+而不含edta的緩沖液等地。在消化完畢后最為顯著、純化核酸前要加入EGTA(ph8.0)至終濃度為2mmol/l,以鰲合ca2+。

　　羅氏蛋白酶K規定，是一種切割活性較廣的絲氨酸蛋白酶環境。它切割脂族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽鍵。此酶經(jīng)純化去除了RNA酶和DNA酶活性供給。由于羅氏蛋白酶K在尿素和SDS中穩(wěn)定優勢與挑戰，還具有降解天然蛋白質(zhì)的能力，因而它應(yīng)用很廣泛解決方案，包括制備脈沖電泳的染色體DNA，蛋白質(zhì)印跡以及去除DNA和RNA制備中的核酸酶有力扭轉。羅氏蛋白酶K的一般工作濃度是50—100μg/ml上高質量。在較廣的pH范圍內(nèi)(pH 4-12.5)均有活性。